БИОХИМИЯ, 1992, том 57, вып. 5, с. 777–786
Субъединичный состав ATP-синтазы термофильной бактерии Thermus thermophilus
Поступила в редакцию 09.10.1991
Аннотация
Разработана процедура выделения ATP-синтазы из экстремально термофильной эубактерии Thermus thermophilus. После встраивания в липосомы фермент катализирует Pi-ATP-обмен. По данным DS-Na-электрофореза каталитическая часть АТР-синтазы (F1) состоит из четырех субъединиц: 69, 56, 30 и 10 кДа. В состав мембранной части (F0) входят полипептиды с Mr=13, 12 и 9 кДа. Субъединица с Мr = 9 кДа является DCCD-связывающим белком АТР-синтазы и способна формировать устойчивую олигомерную структуру с молекулярной массой 68 кДа, сохраняющуюся при DS-Na-электрофорезе. Показано, что Mg-зависимая АТРазная активность фермента быстро падает в ходе реакции, но реактивируется высокими концентрациями сульфита. В присутствии сульфита гидролиз ATP подавляется нитратом и нечувствителен к азиду. Без сульфита ингибирование нитратом отсутствует, а азид ускоряет инактивацию фермента. Данные ингибиторного анализа не подтверждают высказанное в литературе утверждение о сходстве АТР-синтазы Th. thermophilus с архебактериальными ферментами.