БИОХИМИЯ, 1991, том 56, вып. 12, с. 2198–2206
Выделение и характеристика лигандной специфичности VLA-1 интегрина из гладких мышц человека.
Поступила в редакцию 03.04.1991
Аннотация
Из детергентного экстракта гладких мышц человека (матка) при помощи аффинной хроматографии на колонке с иммобилизованными моноклональными антителами к β1-субъединице интегрина человека выделена суммарная фракция интегринов субсемейства β1. Иммунопреципитация и иммуноблоттинг со специфическими антителами позволили обнаружить интегрины VLA-1 и VLA-5. VLA-1 был выделен в гомогенном состоянии на колонке с иммобилизованным коллагеном типа I в присутствии 1 мМ Мn2+. Из 400 г гладкомышечной ткани можно выделить 2-4 мг чистого рецептора. При исследовании субстратной спе- -цифичности VLA-1 в липосомном тесте оказалось, что этот интегрин обладает широким спектром лигандной специфичности и взаимодействует по Са2+, Mg2+-зависимому механизму как с интерстециальными коллагенами типов I—III, так и с белками базальных мембран: коллагеном типа IV и ламинином. VLA-1 не взаимодействует с фибронектином, тромбоспондином и альбумином. Денатурация коллагена типа I снижает связывание липосом в 5-7 раз. Присутствие в инкубационной, смеси пептида Gly-Arg-Gly-Asp-Ser-Pro не ингибирует взаимодействие липосом со встроенным интегрином VLA-1, с коллагеном типа I и ламинином.