БИОХИМИЯ, 1991, том 56, вып. 10, с. 1850–1857
Спектроскопическое исследование строения и механизма термоинактивации холестеролоксидазы из Streptomyces sp.
Поступила в редакцию 01.02.1991
Аннотация
Получены и интерпретированы спектры поглощения, флуоресценции и ее возбуждения, кругового дихроизма и резонансного комбинационного рассеяния холестеролоксидазы из Streptomyces sp. [ХО]. Найдено, что кофактор FAD присоединен к молекуле белка-апофермента за счет водородных связей в определенных положениях изоаллоксазинового ядра. Процесс термоинактивации холестеролоксидазы включает три стадии: сначала наблюдаются изменения в третичной структуре белка, затем происходит конформационный переход вблизи активного центра, сопровождающийся экспонированием триптофанового остатка, взаимодействующего с изоаллоксазиновым ядром, после чего отщепляется молекула кофактора FAD. Потеря специфической активности происходит на второй стадии конформационного перехода вблизи активного центра.