БИОХИМИЯ, 1991, том 56, вып. 7, с. 1288–1295
Внутриклеточная L-аспартат-β-декарбоксилаза Pseudomonas sp. и Alcaligenes sp. и ее иммобилизация
Поступила в редакцию 03.10.1990
Аннотация
Выделены, очищены и охарактеризованы внутриклеточные L-acnapтат-β-декарбоксилазы Pseudomonas sp. и Alcaligenes sp. Клетки разрушали ультразвуком, из надосадочной жидкости высаливали ферменты и дальнейшую очистку проводили с помощью биогеля Р-150. Получены электрофоретически гомогенные ферменты. Выделенные L-аспартат-β-декарбоксилазы имеют высокую ферментативную активность — до 92,1 ед/мин на 1 мг белка. Они проявляют максимальную активность при pH 5,5 и температуре 45—55°. Для фермента из Pseudomonas sp. Кm=0,1 М, a Vmax=0,33 мМ/мин, в то время как для фермента из Alcaligenes sp. Кm=0,15 М, a Vmax=1,0 мМ/мин. Данные по аминокислотному составу ферментов выявили, что они несколько отличаются друг от друга, особенно содержанием аспарагиновой и глутаминовой кислот, аланина, валина и изолейцина. Осуществлена иммобилизация ферментов на различных носителях.