БИОХИМИЯ, 1991, том 56, вып. 5, с. 771–778
Анализ строения концевых фрагментов пролактина как потенциальных субстратов сериновых и пролин-специфических протеиназ
Поступила в редакцию 30.12.1990
Аннотация
Биохимический механизм действия пролактина неизвестен. Этот гормон поступает в циркуляцию преимущественно в виде мономера и в этой форме связывается с рецепторами. В работе проведен анализ строения пролактина млекопитающих и рыб с точки зрения представлений о возможном протеолитическом процессинге молекул гормона в тканях-мишенях. Этот анализ показывает, что молекулы пролактина защищены от действия экзопептидаз концевыми циклическими пептидами. Высококонсервативные остатки пролина-2 повышают устойчивость N-концевого фрагмента пролактина млекопитающих к действию многих, аминопептидаз. Показано, что строение С-концевых циклических пептидов пролактина, гормона роста и плацентарного лактогена гомологично строению пептидов, способных ингибировать трипсиноподобные протеиназы. При анализе строения N-концевого участка пролактина млекопитающих обращается внимание на остатки Рго-2 и Рго-4 в положениях, смежных с дисульфидным циклом и внутри него. Высказано предположение, что благодаря этим остаткам пролина и циклической структуре N-концевой додекапептид пролактина млекопитающих может оказаться ингибитором протеиназ, специфичных к остаткам пролина. Таким образом, анализ строения концевых фрагментов пролактина позволяет предположить, что протеолитическое разложение молекул гормона в тканях-мишенях может приводить к освобождению функционально активных пептидов.