БИОХИМИЯ, 1991, том 56, вып. 4, с. 639–647
Взаимодействие изоформ субфрагмента-1 миозина, содержащих флуоресцентно меченные щелочные легкие цепи, с актином мышечных волокон
Поступила в редакцию 30.05.1990
Аннотация
Методом поляризационной микрофлуориметрии изучали взаимодействие изоформ субфрагмента-1 миозина (S1), содержащих разные щелочные легкие цепи—А1 и А2 (S1(A1) и S1(A2) соответственно), с Ф-актином одиночных глицеринизованных волокон из скелетных мышц кролика. Использовали препараты S1, в которых путем реассоциации собственные щелочные легкие цепи были замещены на А1 или А2, предварительно модифицированные флуоресцентной меткой 1,5-IAEDANS по единственной SH-группе в С-концевой области. Показано, что подвижность флуоресцентной метки в S 1 (А 1), связанном с Ф-актином волокон, ниже, чем в S1(A2). С другой стороны, взаимодействие S1(A1) и S1(A2) с Ф-актином волокон вызывает сходные изменения поляризованной флуоресценции родамина, связанного с фаллоидином, специфически присоединенным к Ф-актину. Сделан вывод, что обе изоформы S 1, связываясь с Ф-актином, оказывают сходное влияние на общее конформационное состояние актиновых нитей в волокнах; локальные различия между S1(A1) и SI (А2) обусловлены, по-видимому, взаимодействием N-концевой области А1 в S1(A1) с С-концевой областью актина.