БИОХИМИЯ, 1991, том 56, вып. 4, с. 579–588
Слияние искусственных липидных мембран, индуцируемое синтетическим «пептидом слияния» аренавирусов
Поступила в редакцию 04.10.1990
Аннотация
Исследовали активность по слиянию липидных мембран у синтетического 23-членного пептида. Этот гидрофобный пептид является аналогом предсказанного нами функционального участка – «пептида слияния» — GР2-белка оболочки вируса Ласса (семейство Arenaviridae). Слияние малых однослойных липосом выявляли методом резонансного переноса энергии между флуоресцентными производными липида – донором (NBD-РЕ) и акцептором (Rd-PE). Пептид выявил pH-зависимую сливающую активность на липосомах различного фосфолипидного состава. Скорость и эффективность слияния липосом возрастают при уменьшении значений pH среды и соотношения липид/пептид, а также при повышении температуры. Увеличение ионной силы и концентрации ионов Са2+ в среде ингибирует слияние липосом под действием пептида. Заряд фосфолипидов и трансмембранный градиент протонов в липосоме не оказывают заметного влияния на кинетику пептид-индуцированного слияния везикул. Нейтрализация среды во время слияния везикул резко замедляет процесс, повторное закисление активирует слияние, что указывает на важную роль протонирования пептида для осуществления им исследуемой функции. Анализ данных позволяет предположить, что закисление среды приводит к конформационным перестройкам пептида и тем самым активирует процесс пептид-индуцированного слияния липосом. Выявленная активность предсказанного пептида слияния вируса Ласса схожа с аналогичной активностью у тех вирусов, которые имеют рН-зависимую стадию на начальных этапах вирусной инфекции.