БИОХИМИЯ, 1991, том 56, вып. 1, с. 100–108
Взаимодействие киназы фосфорилазы с белками тонких филаментов скелетных мышц кролика
Поступила в редакцию 11.04.1990
Аннотация
Изучено связывание киназы фосфорилазы с тонкими филаментами, влияние их на активность фермента, а также участие киназы в фосфорилировании сократительных белков. Из экспериментальных данных следует, что на связывание киназы с актиновым филаментом оказывают влияние регуляторные белки — тропомиозин и тропонин. Показано, что большее количество фермента связывается с комплексом F-актин — тропомиозин — тропонин. Этот комплекс активирует киназу в большей степени, чем каждый из его компонентов. Ионы Са2+ и АТР участвуют в регуляции связывания киназы с F-актином. АТР в 6 раз повышает связывание киназы; Са2+ в 5 раз снижает величину [S]0.5 к F-актину. Установлено, что в экстракте из ацетонового порошка под действием киназы фосфорилазы фосфорилнруется связанная с тонкими филаментами фосфорилаза b, тропонин Т и тропонин I, а также белки с молекулярной массой 51—58 и 114 кДа. Полученные в работе данные служат одним из доказательств непосредственного участия киназы фосфорилазы в механизме синхронизации скорости гликогенолиза и мышечного сокращения.