БИОХИМИЯ, 1990, том 55, вып. 10, с. 1874–1881
УДК 577.152.3
Высокомолекулярная протеиназа из ячменного солода
Институт биохимии им. A.H. Баха АН СССР, Москва
Поступила в редакцию 03.01.1990
После доработки 04.04.1990
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: высокомолекулярная протеиназа, солод ячменя, специфический субстрат, гель-хроматография.
Аннотация
Из ячменного солода выделена новая протеиназа с молекулярной массой 290 кДа (гель-хроматография) и изоэлектрической точкой 4,7. Процесс очистки включает осаждение сульфатом аммония и хроматографию на колонках с гелем Toyopearl HW-55 и сефарозой 6B. При электрофорезе в денатурирующих условиях фермент диссоциирует на субъединицы 83, 62 и 38 кДа. Протеиназа гидролизует специфический субстрат субтилизина Z-Ala-Ala-Leu-NPhNO2 с оптимумом pB 8,0 (Km = 7,7 · 10−4 М). Фермент гидролизует также белковые субстраты: казеин, гемоглобин и протаминсульфат. Активность протеиназы подавляется n-хлоромеркурбензоатом, ионами ртути и в меньшей степени иодацетамидом. Фенилметилсульфонилфторид не оказывает ингибирующего действия.