БИОХИМИЯ, 1990, том 55, вып. 10, с. 1847–1859
УДК 577.152.3
Модификация функциональных групп молекулы стрептокиназы при фотоокислении
Белорусский НИИ эпидемиологии и микробиологии Минздрава БССР, Минск
Поступила в редакцию 25.12.1989
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: стрептокиназа, фотоокисление, фотоинактивация, L-гистидин.
Аннотация
При фотохимическом окислении в системе, содержащей в качестве фотосенсибилизатора метиленовый синий, происходит разрушение одного остатка гистидина стрептокиназы. Процесс модификации остатка гистидина стрептокиназы характеризуется константой скорости псевдопервого порядка 5,1 · 10−2 мин−1, близкой значению таковой при фотоокислении свободного L-гистидина, и частичной утратой активаторной функции белка. Скорость фотоокисления и фотоинактивации зависит от pH среды. Судя по результатам КД-спектроскопии и гель-хроматографии, фотоокисление в слабокислой среде приводит к изменению вторичной и третичной структур стрептокиназного белка, затрагивающему индольные группы остатков триптофана. В слабощелочной среде выраженных изменений конформации при фотоокислении стрептокиназы не наблюдается. Фотоокисляемая имидазольная группа не играет существенной роли в проявлении специфической активности стрептокиназы и в образовании устойчивого комплекса с плазминогеном человека. Обсуждаются вопросы специфичности модификации остатков гистидина при фотоокислении.