БИОХИМИЯ, 1990, том 55, вып. 8, с. 1481–1490
УДК 577.152.3
Кининаза яда паука Latrodectus tredecimguttatus. Характеристика фермента как тиоловой эндопептидазы, расщепляющей связь —Pro7—Phe8— в брадикинине
Институт биоорганической химии АН УзССР, Ташкент
Институт биологической и медицинской химии АМН СССР, Москва
Поступила в редакцию 08.09.1989
После доработки 10.02.1990
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: брадикинин, ангиотензин, кининазы, тиоловые пептидгидролазы.
Аннотация
Изучена природа БК-гидролизующей (кининазной) активности пептидгидролазы, выделенной из яда паука Latrodectus Tredecimguttatus (каракурт). Установлено, что брадикининазная активность фермента тормозится органическими производными ртути (10−5—10−6 М) и 5,5′-дитиобис(2-нитробензойной кислотой) (10−7 М) на 100%; последняя (реактив Эллмана) блокирует в молекуле фермента три сульфгидрильных группы. Ингибиторы сериновых и металлопротеиназ не влияют на активность кининазы яда. Методом ТСХ на силикагеле показано, что высокоочищенный фермент расщепляет в БК связь —Pro7—Phe8—, освобождая C-концевой дипептид HPhe-ArgOH; от ангиотензина I кининаза отщепляет C-концевой трипептид в результате гидролиза одноименной связи —Pro7—Phe8—. Кининаза яда не обладает экзопептидазной активностью при действии на свободные и N-замещенные три- и пентапептиды. Полученные результаты характеризуют кининазу яда каракурта как тиоловую эндопептидазу, способную расщеплять пептидные связи, образованные с участием карбоксила пролина.