БИОХИМИЯ, 1990, том 55, вып. 7, с. 1237–1243
УДК 577.152.361
Каталитические свойства очищенной Ca2+, Mg2+-ATPазы сарколеммы миометрия
Институт биохимии им. А.В. Палладина АН УССР, Киев
Поступила в редакцию 12.05.1989
После доработки 27.06.1989
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: Ca2+,Mg2+-ATPазa, каталитические свойства, кальмодулин, окситоцин, сарколемма миометрия.
Аннотация
Изучены каталитические свойства Ca2+,Mg2+-ATPазы сарколеммы миометрия, очищенной из солюбилизата плазматических мембран с помощью аффинной хроматографии на кальмодулин-сефарозе. Установлено, что фермент, выделенный в присутствии азолектина, обладает высоким, не зависящим от присутствия кальмодулина сродством к Ca2+ (Km = 0,17 мкМ). Очищенная Ca2+,Mg2+-ATPазa обладает строгой субстратной специфичностью, ингибируется низкими концентрациями ортованадата, не изменяется в присутствии окситоцина и простагландинов E2 и F2a. Фермент проявляет максимальную активность при температуре 45°, pH 7,5—8,0, концентрации Mg-ATP 1,5—2,5 мМ и Ca2+ 5—20 мкМ.