БИОХИМИЯ, 1990, том 55, вып. 6, с. 1088–1093

УДК 577.1

Некоторые кинетические свойства β-глюкозидазы, клонированной из Clostridium thermocellum в E. coli

© 1990 И.А. Катаева, Н.П. Головченко, В.К. Акименко

Институт биохимии и физиологии микроорганизмов АН СССР, Пущино Московской обл.

Поступила в редакцию 30.03.1989

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: β-глюкозидаза, кинетика гидролиза разных субстратов, структура активного центра, Clostridium thermocellum.

Аннотация

Изучена кинетика гидролиза pNPG, pNPX и целлобиозы β-глюкозидазой, клонированной из C. thermocellum в E. coli. Значения V для гидролиза этих субстратов равны 102, 357 и 6,7 мкмоль/мин на 1 мг белка; Km для них равны 0,44, 50 и 100 мМ соответственно. σ-Глюконолактон ингибирует гидролиз всех субстратов по конкурентному механизму с Ki равной 0,032, 6 и 0,25 мМ соответственно. Глюкоза ингибирует гидролиз pNPG и pNPX также по конкурентному механизму с Ki = 10 и 37 мМ, а целлобиоза — по смешанному механизму с Ki = 110 и 350 мМ соответственно. Сделано предположение о существовании отдельных сорбционных площадок для каждого из субстратов и общего каталитического центра для гидролиза pNPG и pNPX.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha