БИОХИМИЯ, 1990, том 55, вып. 6, с. 1065–1072
УДК 577.152.3
Выделение и свойства специфического ингибитора трипсина из семенной плазмы человека
Астраханский медицинский институт
Институт экспериментальной эндокринологии и химии гормонов АМН СССР, Москва
Поступила в редакцию 27.03.1989
После доработки 11.09.1989
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: семенная плазма, протеолиз, ингибиторы, выделение и очистка.
Аннотация
При гель-фильтрации семенной плазмы человека на сефадексе G-100 выявлено четыре зоны, проявляющие активность ингибиторов трипсина. Ингибитор из зоны, соответствующей молекулярной массе 30—40 кДа, был получен в электрофоретически гомогенном виде. Очистка включала гель-фильтрацию на сефадексе G-100, анионообменную хроматографию на ДЭАЭ-сефадексе A-50, осаждение сульфатом аммония и гидрофобную хроматографию на фенилсефарозе 4B. Полученный ингибитор имел удельную активность 1,29 ед/мг белка в казеинолитическом тесте. Молекулярная масса ~36000 Да, изоэлектрическая точка 7,2. Проведен гликозидазный и лектиновый анализ углеводного компонента, показавший наличие нейраминовой (сиаловой) кислоты и галактозы (галактозамина). Определен аминокислотный состав белка. Получены антитела к этому белку и показана высокая специфичность его для спермы человека. Обнаружена иммунохимическая идентичность ингибитора и ранее описанного простатического β-глобулина.