Активация кальмодулином ATP-зависимого транспорта Ca²⁺ в плазматических мембранах миометрия

Аннотация

Кальмодулин активирует ATP-зависимый транспорт Ca²⁺. V₀ этого процесса в отсутствие кальмодулина равна 0,82, а в присутствии 10⁻⁷ М кальмодулина увеличивается в 5 раз — до 4,5 нмоль/мин ⁴⁵Ca²⁺ на 1 мг белка, V_макс без кальмодулина равна 2,07, а в его присутствии — 4,33 нмоль/мин ⁴⁵Ca²⁺ на 1 мг белка; K_m без кальмодулина равна 0,75 · 10⁻⁶ М, а в его присутствии снижается на порядок — 0,66 · 10⁻⁷ М, т.е. сродство насоса к Ca²⁺ увеличивается. Полумаксимальная Ca-связывающая способность кальмодулина, исследованная с помощью флуоресцентного зонда N-фенил-1 -нафтиламина (ФНА), происходит при 5 · 10⁻⁷ М Ca²⁺. Добавление 3 мМ Mg²⁺ приводит к 10-кратному уменьшению сродства к Ca²⁺. Достоверного влияния ATP на Ca-связывающие свойства кальмодулина не обнаружено, коэффициент Хилла свидетельствует о положительной кооперативности процесса. Сравнение зависимостей кальмодулин-стимулируемой компоненты ATP-зависимого транспорта Ca²⁺ в ПМ миометрия и Ca-связывающей способности кальмодулина, регистрируемой с помощью ФНА, позволяет сделать вывод о том, что влияние кальмодулина на сродство насоса к Ca²⁺ может реализоваться и в том случае, когда в кальмодулине не все Ca²⁺-связывающие участки заполнены.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: