БИОХИМИЯ, 1990, том 55, вып. 5, с. 898–904

УДК 577.152.1

Кинетические свойства новой ферментной системы L-глутамат : акцептор : дисульфид-дитиол : NAD+-оксидоредуктазы дезаминирующей и ее распределение в сухом семени пшеницы

© 1990 А.С. Колдасова, В.Р. Шатилов, М.К. Гильманов, Г.А. Шалахметова, В.Л. Кретович

Институт биохимии им. А.Н. Баха АН СССР, Москва

Институт молекулярной биологии и биохимии АН КазССР, Алма-Ата

Поступила в редакцию 15.02.1989

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: глутамат : акцептор : дисульфид-дитиол : NAD+-oкcидоредуктаза, глутаматдезаминирование, обмен глутамата в семенах, пшеница, птериновый кофермент.

Аннотация

Изучена зависимость активности обнаруженной нами ранее новой глутаматдезаминирующей ферментной системы (КФ 1.4.99) от концентрации акцепторов и субстрата. На основании полученных кинетических зависимостей сделан вывод о том, что связывание акцепторов — кофермента птериновой природы и NAD+ — осуществляется независимо друг от друга, а связывание субстрата — глутамата — и птеринового кофермента является взаимозависимым, причем каждый из последних лигандов влияет на величину кажущейся Km для другого лиганда. Такое кинетическое поведение ферментной системы согласуется с предложенным ранее механизмом действия, согласно которому окисление глутамата сопряжено с тиол-дисульфидным обменом. Ферментная система, выделенная или обработанная на конечном этапе в присутствии 2-меркаптоэтанола, способна восстанавливать NAD+ в отсутствие субстрата и эндогенного кофермента птериновой природы с небольшой скоростью. Активность кофермент, NAD+-зaвисимoй глутаматдезаминирующей системы сосредоточена главным образом в зародыше сухого семени. Обсуждается физиологическая роль этой системы при прорастании.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha