БИОХИМИЯ, 1990, том 55, вып. 3, с. 525–533
УДК 577.217.32
Разделение и сравнительная характеристика субъединиц фенилаланил-тРНК-синтетаз из Escherichia coli MRE-600 и Thermus thermophilus HB8
Новосибирский институт биоорганической химии СО АН СССР, Новосибирск
Институт биохимии им. А.Н. Баха АН СССР, Москва
Поступила в редакцию 31.10.1988
После доработки 10.03.1989
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: аминоацил-тРНК-синтетаза, субъединичное строение, олигомеризация, агрегация.
Аннотация
С помощью метода высокоэффективной жидкостной хроматографии (FPLC) в присутствии мочевины проведено разделение, α- и β-субъединиц фенилаланил-тРНК-синтетаз из E. coli MRE-600 и Thermus thermophilus HB8. Впервые показано, что в случае фенилаланил-тРНК-синтетазы из E. coli MRE-600 в сравнимом интервале концентраций β-субъединицы находятся в растворе в основном в виде мономеров и незначительная часть — в виде β2-димеров, в то время как α-субъединицы имеют тенденцию к агрегации и существуют преимущественно в виде димеров. В случае же фенилаланил-тРНК-синтетазы из Thermus thermophilus HB8 как α-, так и β-субъединицы обнаруживаются в основном в виде димеров. Найдено, что все эти формы отдельных субъединиц обоих ферментов не проявляют каталитической активности в реакции аминоацилирования. Обсуждаются возможные механизмы агрегации α-субъединиц и самосборки олигомерных ферментов с субъединичной структурой α2β2.