БИОХИМИЯ, 1990, том 55, вып. 2, с. 256–262
УДК 577.152.6
Регуляция аминокислотами активности молекулярных форм глутаминсинтетазы Ankistrodesmus braunii
Институт биохимии им. А.Н. Баха АН СССР, Москва
Поступила в редакцию 06.04.1988
После доработки 12.09.1989
КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА: глутаминсинтетаза, активность, регуляция, аминокислоты.
Аннотация
В опытах in vivo показано, что при ассимиляции аммония после азотного голодания в клетках A. braunii происходит значительное увеличение содержания глутамина, аланина и аспартата; содержание лизина, серина, гистидина и глицина увеличивается незначительно, одновременно происходит уменьшение концентрации глутамата. Активность глутаминсинтетазы (ГС) (КФ 6.3.1.2) после 5-минутной экспозиции на NH4+ начинает снижаться. В опытах in vitro показано, что характер действия аминокислот на активность ГС1 и ГС2 в синтетазной и трансферазной реакциях различается в ряде случаев значительно и зависит как от концентрации аминокислоты, так и от природы кофактора (Mg2+ или Мn2+). Сильным ингибитором обеих ГС наряду с аланином и глицином является аспартат, что характерно для ГС растений. Снижение ингибирующего действия аминокислот при повышении концентрации глутамата, а также отсутствие кумулятивности в действии смесей аминокислот позволяют сделать заключение о конкурентном в отношении глутамата характере ингибирования ГС1 и ГС2 аминокислотами. Ингибирующий эффект аминокислот на ГС1 и ГС2 сильнее проявляется в трансферазной реакции. Различия в регуляции ГC1 и ГС2 аминокислотами обусловлены, по-видимому, особенностями их структуры и свойств.