БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 12, с. 2056–2062
УДК 577.353.2
О механизмах вовлечения кальмодулина в регуляцию сродства к Ca2+ и максимальной активности Ca-насоса мембраны эритроцитов
Центральная научно-исследовательская лаборатория МЗ СССР, Москва
Поступила в редакцию 16.05.1985
Аннотация
С помощью 45Ca и мембранных фильтров исследовали активность Ca-насоса вывернутых везикул мембран эритроцитов человека. Показано, что трифторперазин полностью ингибирует прирост максимальной активности Ca-насоса, вызванный добавкой кальмодулина, и не влияет на стимулированное кальмодулином увеличение сродства Ca-насоса к Ca2+. При сопоставлении зависимостей кальмодулинстимулируемых компонент активности Ca-насоса, ингибируемой и не ингибируемой трифторперазином, и интенсивности флуоресценции N-фенил-1-нафтиламина в присутствии кальмодулина показано, что механизмы влияния кальмодулина на максимальную активность и сродство к Ca2+ Ca-насоса существенно различаются. В первом случае активация осуществляется комплексом Ca—кальмодулин, во втором случае — свободной от кальция формой кальмодулина. Этот вывод подкреплен данными о зависимости активности Ca-насоса от концентрации кальмодулина при низких и насыщающих концентрациях Ca2+, а также опытами по умеренной обработке мембран трипсином.