БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 10, с. 1724–1732
УДК 577.152.344.1
Внеклеточные сериновые протеиназы подвидов Bacillus thuringiensis эволюционируют существенно медленнее соответствующих δ‑эндотоксинов
Всесоюзный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва
Поступила в редакцию 26.02.1985
Аннотация
Выделены и характеризованы внеклеточные сериновые протеиназы, секретируемые клетками Bacillus thuringiensis подвидов israelensis и finitimus, и проведено их сравнение с ранее изученной протеиназой подвида galleriae B. thuringiensis. Обнаружено, что тиолзависимые сериновые протеиназы этих подвидов B. thuringiensis, будучи очень близкими по химическим свойствам, молекулярному весу, оптимуму протеолитической активности, аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности вблизи остатка серина активного центра, различаются удельной активностью по пептидному субстрату термостабильностью, электрофоретической подвижностью при pH 6,5, имеют различные температурные оптимумы протеолитической активности. На N-концевом участке полипептидной цепи у протеиназы подвида israelensis в положении 9 находится остаток лизина вместо аспарагина, как у двух других подвидов B. thuringiensis. Проведенные исследования позволяют заключить, что эволюция внеклеточных сериновых протеиназ B. thuringiensis шла гораздо медленнее, чем у соответствующих δ-эндотоксииов, которые существенно различаются специфичностью действия, морфологией кристаллов, иммунологическими и физико-химическими свойствами, а также первичной структурой.