Регуляторные свойства киназы фосфорилазы из скелетных мышц курицы

Аннотация

Определены основные кинетические параметры для гомогенного препарата киназы фосфорилазы из смеси красных и белых скелетных мышц курицы; при pH 8,2 V = 18 ед/мг белка, для ATP K_m = 0,20 мМ, для фосфорилазы b из мышц кролика K_m = 0,02 мМ. Киназа фосфорилазы имеет оптимум pH 7,8—8,2. Отношение активности при pH 6,8 к активности при pH 8,2 колеблется от препарата к препарату от 0,1 до 0,4. Киназа фосфорилазы из скелетных мышц курицы проявляет абсолютную зависимость от Ca²⁺ (при pH 7,0 [Ca²⁺]_0,5 = 0,4 мкМ), В присутствии Ca²⁺ фермент активируется кальмодулином и тропопином C в 2—3 раза. При pH 6,8 и концентрации Ca²⁺ 0,1 мМ [кальмодулин]_0,5 = 2 нМ, [тропонин C]_0,5 = 100 нМ. Киназа фосфорилазы из мышц курицы активируется гликогеном ([гликоген]_0,5 = 0,15%), ингибируется, протамином и ADP (для последнего K_i = 0,2 мМ). Фермент активируется в 2 раза при pH 6,8 ограниченным протеолизом трипсином и не активируется фосфорилированием каталитической субъединицей cAMP-зависимой протеинкиназы.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: