БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 9, с. 1535–1538
УДК 577.152.3
Функциональные изменения свойств β-адренорецепторов эритроцитов голубя под действием каталитической субъединицы cAMP-зависимой протеинкиназы
Кафедра биохимии биологического факультета Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 22.01.1985
Аннотация
β-Адренорецепторы солюбилизировали из плазматических мембран эритроцитов голубя, обработанных N-этилмалеимидом, с помощью дезоксихолата. Удаление дезоксихолата приводит к встраиванию рецепторов в фосфолипидные везикулы и восстановлению их биологической активности. После слияния везикул, содержащих реконструированные рецепторы, с везикулами, содержащими Ns-белок и каталитический компонент, наблюдается восстановление гормональной активации фермента. Если перед слиянием везикулы, содержащие β-адренорецепторы, инкубировали с каталитической субъединицей cAMP-зависимой протеинкиназы, то гормональная активация полученного препарата снижается на 45—50%. Снижение активности происходит за счет увеличения лаг-фазы активации фермента в присутствии изопротеренола и гуанилил-[β,γ-имидо]-дифосфата (Gpp(NH)p), а также за счет снижения активности в стационарной фазе активации. Фосфорилирование β-адренорецепторов приводит к снижению концентрации тройного комплекса изопротеренол — рецептор-Ns-белок, участвующего в активации аденилатциклазы. Таким образом, фосфорилирование рецепторов приводит к нарушениям механизма передачи гормонального сигнала, аналогичным тем, которые наблюдаются при денситизации аденилатциклазы.