БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 6, с. 980–985
УДК 577.152.1
Спектральные и каталитические свойства метанолдегидрогеназы из метанокисляющих бактерий Methylococcus capsulatus, штамм M
Отделение Института химической физики АН СССР, Черноголовка Московской обл.
ВНИИсинтезбелок, Москва
Институт микробиологии и вирусологии, Киев
МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва
Поступила в редакцию 15.10.1984
Аннотация
Метанолдегидрогеназа из M. capsulatus, штамм M, содержит простетическую группу (максимум поглощения 345 нм с плечом; при 410 нм).
Простетическая группа проявляет сигнал ЭПР (ширина линии 6,25 Э, g-фактор = 2,003), который исчезает при разрушении структуры фермента. Этот процесс сопровождается снижением ферментативной активности и появлением флуоресценции с максимумом при 445 нм (максимум возбуждения 380 нм). По данным флуоресценции хромофор имеет одну или несколько протонирующихся групп. Оптимум pH 9,5. Для каталитической активности необходим акцептор электрона (феназинметосульфат, нитросиний тетразолий или цитохром c, чувствительный, к CO) и NH3. Метанолдегидрогеназа катализирует окисление первичных спиртов от C1 до C10 и формальдегида. Скорость окисления вторичных спиртов на порядок ниже скорости окисления первичных спиртов. Температурная зависимость скорости окисления метанола в координатах Аррениуса линейна. ΔH≠ = 8,5 ккал · моль−1, ΔE≠ = 9,15 ккал · моль−1, ΔS≠ = 16 э.е. Коэффициент Вант-Гоффа — 1,6. В составе полипептидной цепи фермента преобладают кислые и основные аминокислоты. По спектральным, каталитическим свойствам и аминокислотному составу метанолдегидрогеназа из M. capsulatus сходна с метанолдегидрогеназой из метанолокисляющих бактерий.