Об участии свободной формы кальмодулина в регуляции активности Ca-насоса эритроцитов

Аннотация

Исследована активность Ca-насоса вывернутых везикул, полученных из мембран эритроцитов после их получасовой обработки в растворе с ЭГТА при 20° (мембраны A) и 37° (мембраны B). Показано, что в мембранах A, помещенных в среду инкубации, содержащую 0,1 мМ ЭГТА (pH 7,4) весь эффект экзогенного кальмодулина связан с увеличением максимальной активности фермента при неизменном сродстве к Ca²⁺. В мембранах B, помещенных в ту же среду инкубации при pH 6,75 активация Ca-насоса кальмодулином связана с увеличением сродства к Ca²⁺ при неизменной максимальной активности. Зависимости величины кальмодулин­стимулируемой компоненты мембран A и Ca-связывающей способности кальмодулина, регистрируемой по интенсивности флуоресценции N-фенил-1-нафтиламина, от концентрации свободного кальция совпадают. В случае мембран B активация кальмодулином Ca-насоса происходит при концентрациях Ca²⁺ существенно меньших, нежели конформационные перестройки кальмодулина, обусловленные связыванием-кальция. На основании полученных данных предполагается, что сродство Ca-насоса к Ca²⁺ может изменять кальмодулин, находящийся в свободной от кальция форме. Гидрофобные взаимодействия между комплексом Ca-кальмодулин и молекулой Ca-ATPазы существенны, по-видимому, для регуляции максимальной активности фермента.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи: