БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 5, с. 849–859
УДК 577.1
Исследование способности белков митохондрии к взаимодействию с актином
Минский государственный медицинский институт
Поступила в редакцию 26.10.1984
Аннотация
Методом аффинной хроматографии на Ф-актин-сефарозе 4B исследована способность белков субмитохондриальных фракций печени крысы взаимодействовать с актином скелетных мышц кролика. Основное количество связывающихся с актином компонентов обнаруживалось в растворимых компартментах митохондрий — области матрикса и межмембранного пространства. При этом преобладал слабый тип взаимодействия, так как десорбция белков с колонки происходила при повышении ионной силы раствора. В мембранных фракциях преобладали четыре полипептида с молекулярными массами 65000, 62000, 59000 и 10500 Да, которые элюировались с колонки только при применении денатурирующих агентов, что может указывать на специфичность их связи с иммобилизованным актином. В модельной системе с использованием препаратов митохондриальных ферментов (цитохром c, глутаматдегидрогеназа, изоцитратдегидрогеназа, каталаза) была проверена возможность их сорбции на Ф-актин-сефарозе. Показано, что наибольшей сорбционной емкостью обладал иммобилизованный актин к каталазе, наименьшей — к глутаматдегидрогеназе. Полученные данные свидетельствуют о том, что взаимодействие актиноподобного белка митохондрий с системой солюбилизируемых ферментов может создавать основу для нормального функционирования этих органелл.