БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 5, с. 844–848

УДК 577.152.277+577.112.7

ADP-рибозилирование гистонов и NAD-пирофосфорилазная активность ядер печени цыплят при индукции повреждений ДНК

© 1985 А.Г. Халмурадов, Н.А. Мулявко

Институт биохимии им. А.В. Палладина АН УССР, Киев

Поступила в редакцию 12.10.1984

Аннотация

Интенсивность включения [14C]NAD (здесь и далее в статье речь идет о включении в гистоны части молекулы NAD, меченного [14C], т.е. ADP-рибозы) в гистоны ядер печени цыплят, исследовали в условиях повреждения ДНК, N-метил-N-нитрозомочевиной и панкреатической ДНКазой I. При увеличении концентрации N-метил-N-нитрозомочевины от 8,5 · 10−2 до 34,0 · 10−2 мМ ADP-рибозилирование гистонов возрастает на 20% по сравнению с контролем. В случае обработки ядер ДНКазой I связывание гистонами радиоактивного NAD резко увеличивается, и−2достигает максимального значения (18,3 · 10−8 ммоль) при 30%-ном повреждении ДНК. При разрушении ДНК на 50% включение [14C]NAD в гистоны составляет 8,0 7middot; 10−8 ммоль по сравнению с 6,1 · 10−8 ммоль на 1 мг белка в контроле. Поли(ADPR)-полимеразная активность в обоих случаях повреждения ДНК увеличивается по сравнению с контролем. Показано, что NAD-пирофосфорилазная активность при обработке ядер печени цыплят N-метил-N-нитрозомочевиной не отличается от контроля, а при обработке ДНКазой I максимум NAD-пирофосфорилазной активности достигается, как и максимум включения [14C] NAD в гистоны, в интервале повреждений ДНК от 20% до 35% и составляет 37,0 · 10−8 ммоль NAD в 1 мин на 1 мг белка ядер по сравнению с 26,0 · 10−8 ммоль в 1 мин на 1 мг белка ядер в контроле. При различной степени повреждения ДНК средняя длина цепи поли-ADP-рибозы практически не изменяется, что объясняется увеличением числа участков связывания полимера на гистонах.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha