БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 5, с. 826–832
УДК 577.152.1
Пероксидазная активность каталазы по отношению к ароматическим аминам
Институт биоорганической химии АН БССР, Минск
Поступила в редакцию 26.09.1984
Аннотация
Изучена кинетика диссоциации каталазы на субъединицы при pH ниже 3,5 и выше 14,0. Процесс охарактеризован константами скорости псевдопервого порядка, зависящими от начальной концентрации фермента и ионов H+. При pH 2,85 изучена стационарная кинетика окисления мономерами каталазы пяти ароматических аминов — орто-дианизидина (о-ДА), 3,5,3′,5′-тетраметилбензидина (ТМБ), орто- и пара-фенилендиамина (п-ФДА), 5-аминосалициновой кислоты. По своим кинетическим параметрам оптимальными субстратами каталазы в кислой среде являются о-ДА, ТМБ и п-ФДА. Проведено сравнение пероксидазной активности каталазы и каталитических характеристик пероксидазы хрена в окислении одних и тех же ароматических аминов. Обсуждены механизмы пероксидазного окисления аминов каталазой и пероксидазой хрена.