БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 3, с. 485–494
УДК 577.152.344
Полиморфизм мембранных протеиназ митохондрий
Лаборатория молекулярной биологии и биоорганической химии им. А.Н. Белозерского МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва
Поступила в редакцию 19.07.1984
Аннотация
Посредством электрофореза в полиакриламидном геле в отсутствие DS-Na детергентных экстрактов из ультразвуковых субмитохондриальных частиц (СМЧ) выполнено разделение трех белковых фракций, способных осуществлять протеолиз цитохрома c, и трех других фракций, катализирующих гидролиз N-α-бензоил-L-аргинин-n-нитроанилида (БАПА) и N-α-бензоил-L-аргинин-β-нафтиламида (БАНА). Указанные фракции были изолированы из геля и изучены по ряду параметров. Показано, что цитохром c-гидролазы имеют один и тот же молекулярный вес (17000), но разные изоэлектрические точки, (4,0, 4,2 и 4,4). Суммарная цитохром c-гидролазная активность этих ферментов ингибировалась фенилметилсульфонилфторидом, но была нечувствительна к этилендиаминтетраацетату и о-фенантролину. Три БАНА(БАПА)-гидролизы также имеют сходные молекулярные веса (~17500) и разные изоэлектрические точки (4,2, 4,3 и 4,7). Помимо указанных гидролаз в детергентных экстрактах СМЧ обнаружены минорные компоненты, обладающие теми же активностями, но отличающиеся по прочности связи с внутренней митохондриальной мембраной, молекулярному весу и чувствительности к ингибиторам протеиназ. Сделан вывод о том, что имеет место полиморфизм протеиназ, связанных с внутренней митохондриальной мембраной.