БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 3, с. 424–431

УДК 577.162.344

Дестабилаза — фермент секрета слюнных желез медицинских пиявок гидролизует изопептидные связи в стабилизированном фибрине

© 1985 И.П. Баскова, Г.И. Никонов

Лаборатория физиологии и биохимии свертывания крови Биологического факультета Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова

Поступила в редакцию 19.06.1984

Аннотация

Секрет слюнных желез пиявок Hirudo medicinalis содержит фермент, названный нами дестабилазой, который гидролизует ε-(γ-глутамил)-лизиновые связи, образованные в фибрине в результате стабилизации фактором: XIIIa в присутствии Ca2+. При этом вместо исходных лизина и глутамина, по-видимому, появляются остатки лизина и глутаминовой кислоты, Накопление остатков глутаминовой кислоты приводит к спонтанной деполимеризации дестабилизированного фибрина. Поэтому в месте нанесения секрета пиявок на поверхности пластин стабилизированного фибрина образуются, жидкие зоны деполимеризации дестабилизированного фибрина (ДДФ-зоны). ДДФ-активность секрета слюнных желез пиявок проявляется только в отношении стабилизированного фибрина и тем сильнее, чем выше степень его стабилизации. Обработка секрета пиявок диизопропилфторфосфатом не изменяет его активность, но моноиодацетат полностью ее блокирует. Механизм действия секрета слюнных желез пиявок и выделенного из него ферментного препарата дестабилазы изучали, используя синтетический хромогенный субстрат n-нитроанилид γ-глутаминовой кислоты. Амидолитическая активность секрета слюнных желез пиявок, составляет 2,2 ± 0,18 нкат/мл; а для дестабилазы Km(каж.) = 0,6 · 10−5 M, V = 5,4 · 10−3 моль/мин.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha