БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 3, с. 416–423
УДК 577.152.3
Модификация модели Хироми для глюкоамилазы из Asp. awamori Х-100. Термодинамика связывания полимерных субстратов
Ленинградский политехнический институт им. М.И. Калинина
Поступила в редакцию 08.06.1984
Аннотация
Изучалась термодинамика связывания глюкоамилазы из Asp. awamori с мальтоолигосахаридами, со степенями полимеризации n=1, …, 6. Обнаружено, что для адекватного описания экспериментальных данных необходимо модифицировать исходную модель Хироми. В результате экспериментального и теоретического анализов кинетического поведения глюкоамилазы выяснено, что модель с изменением k′кат для реакции гидролиза мальтозы наиболее подходит для описания кинетических параметров ферментативного гидролиза. На основе модифицированной модели определены значения энтропии и энтальпии для каждого из шести участков связывания. Эти величины равны: −3,9; −4,0; 0,25; 1,7; −0,73 — значения ΔHi (ккал/моль) и −10,4; 6,3; 1,1; −5,5; −5,1; −2,0 значения ΔSi (э.е.) для 1, …, 6 участков соответственно. Предполагается, что в участках 1 и 2 с глюкозным остатком полимерного субстрата образуется две водородные связи, в участках 4 и 5 — одна водородная связь.