БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 2, с. 289–299
УДК 577.152.1
Субклеточная локализация, ингибиторная специфичность и каталитические свойства различных аминоксидаз плаценты человека
Институт биологической и медицинской химии АМН СССР, Москва
Поступила в редакцию 06.06.1984
Аннотация
В плаценте человека обнаружены практически все известные типы аминоксидаз: 1. Мембраносвязанная и растворимая моноаминоксидазы А, окисляющие главным образом серотонин (Km ~0,05 и 0,2 мМ), и тирамин (Km ~0,03 и 0,085 мМ), в некоторой степени окисляющие фенилэтиламин (Km ~0,013 и 0,1 мМ) и незначительно — бензиламин. 2. Моноаминоксидаза Б и промежуточная форма Б′ с равной чувствительностью к ингибиторам Лилли 51641 и депренилу. Основными субстратами являются фенилэтиламин (Km 0,011 мМ для мембранного фермента и 0,019 мМ для растворимого) и бензиламин (Km для мембранного фермента 0,24 мМ). 3. Мембраносвязанная и растворимая бензиламиноксидазы, устойчивые к ингибиторам моноаминоксидаз, но высокочувствительные к семикарбазиду и аминогуанидину. Окисляют преимущественно бензиламин. Km для растворимого фермента 0,19 мМ, удельная активность 0,058 нмоль альдегида за 1 мин на 1 мг белка, что значительно превышает активность бензиламиноксидазы сыворотки (0,014 моль/мин на 1 мг) и исключает его сывороточное происхождение. 4. Диаминоксидаза — окисляет нутресцин (Km 0,025 мМ), гистамин, кадаверин и незначительно бензиламин. Характерной особенностью плаценты является наличие в ней растворимой моноаминоксидазы, а также включенной в состав мембран эндоплазматического ретикулума (микросом). По-видимому, эти ферменты являются предшественниками митохондриального фермента. Концентрация моноаминоксидазы А в митохондриях ~1,3%, в микросомах ~1%, kкат равны 270 и 320 мин−1
соответственно.