БИОХИМИЯ, 1985, том 50, вып. 2, с. 184–195
УДК 577.152.1
Олигомеризация «биосинтетической» L-треониндегидратазы из пивных дрожжей Saccharomyces carlsbergensis
Научно-исследовательский институт по биологическим испытаниям химических соединений, Купавна Московской обл.
Поступила в редакцию 30.01.1984
Аннотация
Показано, что для высокоочищенной «биосинтетической» L-треониндегидратазы из пивных дрожжей Saccharomyces carlsbergensis зависимость начальной (стационарной) скорости реакции от концентрации фермента при pH≥7,8 имеет непрямолинейный характер, обусловленный образованием неактивных олигомерных форм фермента. Анализ кинетических данных в восьми модельных системах показал, что фермент представляет собою систему: активный мономер ⇌ неактивный димер ⇌ неактивный гексамер (где под мономером понимается минимальная каталитически активная форма — гексамер с Mr 300000). Высокие концентрации субстрата, а также аллостерические эффекторы (L-валин и L-изолейцин) смещают равновесие неактивный димер ⇌ неактивный гексамер в сторону неактивного димера. С другой стороны, доля неактивного димера в равновесии активный мономер ⇌ неактивный димер снижается под воздействием отрицательного аллостерического эффектора L-изолейцина и возрастает под влиянием субстрата и положительного аллостерического эффектора L-валина. Высказана гипотеза, что L-треониндегидратаза в составе мультиферментного комплекса регулируется субстратом и аллостерическими эффекторами на двух уровнях: собственно фермента и всего мультиферментного комплекса как целого.