БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 11, с. 1785–1791
УДК 557.152.315
О некоторых особенностях фиксации пуринового основания субстрата в активном центре Ca2+-ATPазы миозина
Кафедра биохимии Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 03.02.1984
Аннотация
Проведено сопоставление кинетических параметров (величин Km и максимальной скорости реакции) для гидролиза тяжелым меромиозином ряда синтетических аналогов ATP, имеющих замещения в положениях N(1) и N(C6) пуринового основания. На основании анализа изменений величин Km делается вывод о том, что пуриновый фрагмент ATP фиксируется в активном центре за счет образования водородной связи между N1 и протонодонорной группой белка, а также между 6-NH2-аминогруппой нуклеотида и протоноакцепторной группой белка. Показано, что скорость каталитического превращения субстрата определяется способом фиксации его пуринового кольца. В зависимости от особенностей радикала заместителя он либо препятствует этому связыванию — и тогда скорость гидролиза не меняется или несколько возрастает, либо вызывает такое принудительное смещение всей молекулы субстрата в активном центре, которое приводит к снижению скорости гидролиза.