БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 11, с. 1774–1784
УДК 577.11
Выделение и характеристика актиноподобного белка митохондрий печени
Минский государственный медицинский институт
Поступила в редакцию 04.01.1984
Аннотация
Методом аффинной хроматографии на ДНКаза I-сефарозе из митохондрий печени крысы выделен и очищен в 60 раз актиноподобный белок. При электрофорезе в полиакриламидном геле с DS-Na выделенный белок комигрирует с мышечным актином и, следовательно, имеет молекулярную массу 42 кДа. Актиноподобная природа белка митохондрий доказывается его способностью тормозить активность панкреатической ДНКазы I, которая, так же как и у гладкомышечного актина, была выражена по сравнению с актином мышц в меньшей степени. В отличие от актина поперечно-полосатых мышц, митохондриальный белок наряду с актином гладких мышц относительно слабо стимулировал Mg-ATPазную активность скелетного миозина кролика. Многократное промывание митохондрий изотонической средой выделения не изменяло содержания в них актиноподобиого белка, что свидетельствовало косвенным образом о незначительном загрязнении этих органелл цитоплазматическим актином. Актипоподобный белок митохондрий при изоэлектрическом фокусировании был представлен в виде двух форм — β- и γ-изоактинов в соотношении 8 : 1 соответственно. Значение изоэлектрической точки γ-формы определено равным 5,59, а β-формы — 5,52. Одинаковое положение максимумов спектров поглощения (260 нм) и спектров возбуждения флуоресценции (в области 280 нм) актиноподобного белка, гладкомышечного и скелетного актинов могут свидетельствовать в пользу значительной гомологии этих белков.