БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 11, с. 1769–1773
УДК 577.152.344
Исследование денатурации белков-ингибиторов протеиназ методом кругового дихроизма
Институт биохимии им. A.H. Баха АН СССР, Москва
Поступила в редакцию 03.01.1984
Аннотация
Методом кругового дихроизма (КД) изучено влияние различных денатурирующих агентов (повышенные температуры, гуанидинхлорид, DS-NA) на информационное состояние ингибиторов трипсина и химотрипсина из кукурузы. Показано, что нагревание до 60° не оказывает влияния на конформацию ингибитора химотрипсина, тогда как дальнейшее повышение температуры вызывает конформационные изменения, сопровождающиеся потерей ингибиторной активности. В присутствии гуанидинхлорида происходит развертывание молекулы ингибитора химотрипсина, в то время как DS-Na инициирует образование новых участков α-спиралей в белке. Ингибитор трипсина более устойчив к тепловой денатурации и действию детергента. Возможно, большую конформационную стабильность ингибитору трипсина придают дисульфидные связи, которые отсутствуют в ингибиторе химотрипсина.