БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 9, с. 1502–1509
УДК 577.152.1
Влияние солюбилизации митохондриальной моноаминоксидазы печени крысы метилэтилкетоном на кинетические свойства фермента
Институт биологической и медицинской химии АМН СССР, Москва
Поступила в редакцию 10.01.1984
Аннотация
Определены величины V и Km дезаминирования серотонина, тирамина и β-фенилэтиламина моноаминоксидазой (МАО) митохондрий печени крысы, а также солюбилизированными и частично очищенными препаратами фермента. В результате солюбилизации МАО метилэтилкетоном переведено в раствор 14% активности, присутствующей в митохондриях. В процессе дальнейшей очистки с использованием хроматографии на АН-сефарозе 4B достигнута 27-кратная очистка МАО с выходом 9%. Показано неконкурентное увеличение V и Km при повышении концентрации кислорода в опытах с мембраносвязанной и частично очищенной МАО. Установлено, что при использовании частично очищенных препаратов МАО (в отличие от интактных митохондрий) происходит потеря в чувствительности к кислороду в зависимости от природы амина. Обсуждается зависимость кинетических свойств МАО от липидного окружения митохондриальных мембран.