БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 6, с. 1038–1045
УДК 577.152.3
Идентификация и выделение казеиновой киназы типа II из РНК-связывающих белков ооцитов лягушки
Институт биохимии им. А.Н. Баха АН СССР, Москва
Поступила в редакцию 17.09.1983
Аннотация
Протеинкиназа, обнаруженная ранее в РНК-связывающих белках ооцитов амфибий, намного эффективнее фосфорилирует казеин, чем гистоны, она катализирует присоединение фосфатных групп как к треониновым, так и к сериновым остаткам в молекулах субстратов и использует GTP наряду с ATP. Гепарин в низких концентрациях ингибирует протеинкиназу. Эти факты позволяют отнести фермент к казеиновым киназам типа II. Предложена схема выделения фермента, приводящая к 15000-кратной очистке его относительно белков безрибосомного экстракта. В состав гомогенной протеинкиназы входят три полипептидных цепи с молекулярными массами 43000, 41000 и 29000. Фермент был помечен радиоактивным иодом с сохранением как протеинкиназной, так и РНК-связывающей активности. С помощью микроинъекций радиоактивного фермента в ооциты показано его участие в формировании частиц, аналогичных по своим седиментационным свойствам свободным цитоплазматическим информосомам.