БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 6, с. 976–984
УДК 661.185:541.1
Механизм взаимодействия детергентов с гемопротеидами в водной среде
Институт биоорганической химии АН БССР, Минск
Центральный институт молекулярной биологии АН ГДР, Берлин-Бух
Поступила в редакцию 01.08.1983
Аннотация
Изучено взаимодействие миоглобина, цитохрома c и цитохрома P-450 ЛМ-2 из микросом печени кролика с детергентами типа A (ТМ 3-12, твин 20, тритон N-101) и детергентом типа B (холат натрия) в водных растворах. Взаимодействие трех гемопротеидов с детергентами обоих типов сопровождается уменьшением интенсивности полос Соре. Скорость этого процесса определяется природой детергентов, их концентрацией, температурой и имеет максимальные значения для цвиттерионного поверхностно-активного вещества ТМ 3-12. Константы скорости трансформации гемопротеидов сложным образом зависят от концентрации детергентов. Методами кругового дихроизма и вторых производных спектров поглощения гемопротеидов в присутствии детергентов показано влияние детергентов на вторичную структуру и конформацию белков, приводящее к потере гема. Энергии активации превращения миоглобина в присутствии разных детергентов лежат в пределах 17—23 ккал/моль и, вероятно, отражают процесс разрушения координационной связи гема с апобелком. Обсуждена модель взаимодействия детергентов с гемопротеидами, в соответствии с которой при концентрациях детергентов ниже критической концентрации мицеллообразования наблюдается бимолекулярное взаимодействие поверхностно-активных веществ с белками.