БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 6, с. 899–907
УДК 577.152.07:582.282.232
Очистка и некоторые свойства ATP: тиаминдифосфат фосфотрансферазы из пивных дрожжей
Отдел регуляции обмена веществ АН БССР, Гродно
Поступила в редакцию 28.03.1983
Аннотация
Из пивных дрожжей Saccharomyces carlsbergensis получен очищенный в 2000 раз препарат ThDP-киназы* (КФ 2.7.4.15) с суммарным выходом 19%. Определена зависимость скорости катализа от времени хранения и количества белка в пробе. Показано, что Mg2+ не только выполняет субстратную функцию в составе комплекса металл-ATP, но и необходим для активации фермента. Кривые зависимости удельной ферментативной активности ThDP-киназы от концентрации субстратов (ThDP, Mg-ATP) и эффектора (Mg2+) имеют выраженный сигмоидальный характер и не спрямляются в системе двойных обратных величин. Аномальное кинетическое поведение фермента объясняется смещением равновесия между олигомерными формами белка, различающимися по своим кинетическим характеристикам. Предполагается, что дрожжевая ThDP-киназа относится к классу диссоциирующих аллостерических ферментов.
Текст статьи
Сноски
* Принятые сокращения: ThDP-киназа — ATP: тиаминдифосфат фосфотрансфераза, ThDP — тиаминдифосфат, ThTP — тиаминтрифосфат.