Уважаемые авторы! Для того чтобы статья могла быть опубликована в № 12 "Биохимии" и Biochemistry (Moscow), просим вас подать рукописи до 5 октября 2026 года. Рукописи, поданные после 5 октября, с большой долей вероятности не смогут быть опубликованы в 2026 году. В 2027 году журнал будет публиковать статьи в измененном формате.

БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 6, с. 899–907

УДК 577.152.07:582.282.232

Очистка и некоторые свойства ATP: тиаминдифосфат фосфотрансферазы из пивных дрожжей

© 1984 И.П. Черникевич, В.С. Лучко, А.И. Воскобоев, Ю.М. Островский

Отдел регуляции обмена веществ АН БССР, Гродно

Поступила в редакцию 28.03.1983

Аннотация

Из пивных дрожжей Saccharomyces carlsbergensis получен очищенный в 2000 раз препарат ThDP-киназы* (КФ 2.7.4.15) с суммарным выходом 19%. Определена зависимость скорости катализа от времени хранения и количества белка в пробе. Показано, что Mg2+ не только выполняет субстратную функцию в составе комплекса металл-ATP, но и необходим для активации фермента. Кривые зависимости удельной ферментативной активности ThDP-киназы от концентрации субстратов (ThDP, Mg-ATP) и эффектора (Mg2+) имеют выраженный сигмоидальный характер и не спрямляются в системе двойных обратных величин. Аномальное кинетическое поведение фермента объясняется смещением равновесия между олигомерными формами белка, различающимися по своим кинетическим характеристикам. Предполагается, что дрожжевая ThDP-киназа относится к классу диссоциирующих аллостерических ферментов.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Принятые сокращения: ThDP-киназа — ATP: тиаминдифосфат фосфотрансфераза, ThDP — тиаминдифосфат, ThTP — тиаминтрифосфат.