БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 5, с. 814–820
УДК 577.152.1
Выделение и характеристика основных форм цитохрома P-450 из микросом печени мышей линии C57BL при индукции фенобарбиталом и 3-метилхолантреном
Институт клинической и экспериментальной медицины СО АМН СССР, Новосибирск
Поступила в редакцию 08.08.1983
Аннотация
Сочетанием гидрофобной и ионообменной хроматографий выделены цитохромы P-450 и P-448 из микросом печени мышей линии C57BL, индуцированных фенобарбиталом и 3-метилхолантреном. Цитохромы, очищенные, по данным электрофореза в полиакриламидном геле в присутствии DS-Na до гомогенного состояния, охарактеризованы по молекулярной массе, каталитическим, спектральным свойствам и пептидному картированию. Цитохром P-450, в отличие от цитохрома P-448, не связывается с ионообменником и элюируется в свободном объеме. Цитохром P-450 имеет молекулярную массу 51000, низкоспиновое состояние, высокую каталитическую активность по отношению к аминопирину и низкую — по отношению к бензо(а)пирену. Цитохром P-448 имеет молекулярную массу 55000, смесь высоко- и низкоспинового состояний, высокую каталитическую активность по отношению к бензо(a)пирену и низкую — по отношению к аминопирину. Методом ограниченного протеолиза папаином показана различная первичная структура данных белков.