БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 5, с. 797–803

УДК 577.152:577.166

Специфичность сериновой протеазы из Thermoactinomyces vulgaris в реакции с метиловыми эфирами N-ацетил-L-аминокислот

© 1984 М.М. Пейпс, Н.Ю. Паберит, Н.Г. Нестерова, М.С. Панк, П.Ф. Сикк, А.А. Аавиксаар, Ю.М. Хохлова, М.Б. Яковлева, Л.Г. Логинова

Институт химической и биологической физики АН ЭССР, Таллин

Институт микробиологии АН СССР, Москва

Институт химии АН ЭССР, Таллин

Поступила в редакцию 22.07.1983

Аннотация

Изучена субстратная специфичность SH-содержащей сериновой протеазы из пигментированного штамма Thermoactinomyces vulgaris PA II-4a в реакции с метиловыми эфирами N-ацетил-L-аминокислот, CH3C(O) · NHCH(R)C(O)OCH3. Показано, что зависимость скорости ферментативного гидролиза этих субстратов от их структуры описывается уравнением lg (kкат/Km(каж))R = 1,9+1,5 πR (πR— параметр гидрофобности бокового радикала аминокислоты), если длина R не превышает длины боковой цепи норлейцина (—C4H9–н). Сделан вывод, что радикал R сорбируется в активном центре фермента в гидрофобной полости, глубина которой соответствует длине н-бутильного радикала. В ряду субстратов от производного α-аминомасляной кислоты до метилового эфира N-ацетил-L-фенилаланина наблюдается равномерное увеличение констант kкат и уменьшение Km(каж) по мере увеличения гидрофобности боковой цепи аминокислоты, что из протеаз ранее отмечено только в случае α-химотрипсина. Наименьшее среди изученных субстратов значение kкат при наименьшем значении Km(каж) в случае метилового эфира N-ацетил-L-аланина указывает на значительную непродуктивную сорбцию этого субстрата в активном центре фермента.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha