БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 4, с. 667–675
УДК 577.152.1
Взаимодействие сукцинатдегидрогеназы и оксалоацетата
Кафедра биохимии Биологического факультета Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 25.07.1983
Аннотация
Определены константы равновесия и константы скорости образования и диссоциации комплексов окисленной и восстановленной сукцинатдегидрогеназы (КФ 1.3.99.1) с оксалоацетатом. Показано, что 10-кратное уменьшение сродства фермента к оксалоацетату при его восстановлении обусловлено 10-кратным увеличением скорости диссоциации фермент-ингибиторного комплекса. Скорости диссоциации комплекса фермент-оксалоацетат, индуцированные избытком сукцината или малоната в субмитохондриальных частицах, различаются в ~10 раз; при использовании растворимого фермента эти скорости одинаковы. Скорости активации оксалоацетатблокированного фермента в присутствии малоната или ферментативной системы, необратимо реагирующей с оксалоацетатом (избыток глутамата и трансаминаза), также одинаковы. Полученные результаты показывают, что взаимодействие фермента, оксалоацетата и сукцината обусловлено конкуренцией за единственный дикарбоксилат-специфичный центр связывания. В субмитохондриальных частицах редокс-компоненты всех молекул фермента находятся в равновесии, обеспечиваемом убихиноном; в растворе не происходит обмена восстановительными эквивалентами между отдельными молекулами фермента.