БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 4, с. 547–550
УДК 577.152:547.466
Аминоацилаза микроорганизмов из рода Streptoverticillium: изучение стерео- и субстратной специфичности
Всесоюзный научно-исследовательский институт антибиотиков, Москва
Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова
Поступила в редакцию 20.04.1983
Аннотация
Изучена субстратная и стереоспецифичность новой аминоацилазы микроорганизмов из рода Streptoverticillium. Фермент эффективно гидролизует ацетильные производные алифатических (метионин, лейцин) и ароматических (фенилглицин, фенилаланин, триптофан) аминокислот. L-Энантиомер ацетилфенилглицина гидролизуется аминоацилазой в 8000 раз лучше, чем соответствующий D-энантиомер. Для определения энантиоселективности аминоацилаз предложен и использован метод, который позволяет выявить и учесть как возможное загрязнение используемого N-ацетильного производного одного энантиомера N-ацетильным производным другого энантиомера аминокислоты, так и возможную рацемизацию субстрата в ходе гидролиза ацетильных производных N-ацетил-D-аминокислот.