БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 4, с. 531–539

УДК 577.152.344.1

Внеклеточная кислая сериновая протеиназа D Streptomyces rutgersensis

© 1984 Г.И. Лавренова, С.В. Гульник, С.В. Калугер, В.П. Боровикова, Л.П. Ревина, В.М. Степанов

Химический факультет Московского государственного университета им. М.В. Ломоносова

Всесоюзный научно-исследовательский институт генетики и селекции промышленных микроорганизмов, Москва

Поступила в редакцию 29.07.1983

Аннотация

Аффинной хроматографией на бацитрацин-сефарозе в присутствии Na2-ЭДТА* выделена внеклеточная сериновая протеиназа Streptomyces rutgersensis — протеиназа D. Протеолитическая активность фермента полностью подавляется специфическими ингибиторами сериновых протеиназ: фенилметилсульфонилфторидом и диизопропилфторфосфатом. Молекулярная масса равна 28000±2000. Протеиназа существует в виде двух изоформ, имеющих pI 4,1 и 4,3. По аминокислотному составу: Asp34The26Ser25­Glu14Pro14Gly41­Ala47Val26Met2–3­Ile10Leu11Tyr7­Phe3Trp5Lys7­His5Arg7, для которого характерно отсутствие остатков полуцистина и низкое содержание ароматических аминокислот, протеиназа D. S. rutgersensis наиболее близка к протеиназам D и E S. griseus. N-Концевая последовательность аминокислот: AlaThr(Val)­GlnThr(Val)­AsnProPro­SerTrpGlyLeuAsp­XaaIleAspGlnAla­XaaXaaPro­LeuGluGly необычна и проявляет некоторое сходство с последовательностью субтилизина Карлсберг. Протеиназа отличается неустойчивостью и ярко выраженной зависимостью активности и стабильности от присутствия ионов некоторых металлов, особенно натрия. В присутствии 0,2 М NaCl фермент наиболее устойчив при pH 7—10; протеолитическая активность максимальна в интервале pH 8—10.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* Принятые сокращения: Na2-ЭДТА — динатриевая соль этилендиамин­тетрауксусной кислоты; Z — бензилоксикарбонил; pNA — n-нитроанилид; трет-бутилоксикарбонил.