БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 3, с. 479–485

УДК 577.156

Карбоксильные протеиназы из семян гречихи

© 1984 М.А. Белозерский, Я.Е. Дунаевский, Г.Н. Руденская, В.М. Степанов

Лаборатория молекулярной биологии и биоорганической химии им. А.Н. Белозерского МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва

Химический факультет МГУ им. М.В. Ломоносова, Москва

Поступила в редакцию 24.06.1983

Аннотация

Хроматографией экстракта семян гречихи на сорбентах бациллихин­силохроме и бацитрацин-сефарозе получен препарат протеиназы с оптимумом активности при pH 3,5. Молекулярная масса фермента по данным гель-фильтрации составляет 27800 Да. При изоэлектрофокусировании препарат фермента разделялся на две активные фракции — протеиназы I и II с изоточками 4,2 и 6,3 соответственно. Обе протеиназы имели одинаковую зависимость активности от pH с максимумом при pH 3,5. Активность ферментов сильно подавлялась под действием пепстатина и диазоацетил-ДНФ*-этилендиамина, что указывает на их принадлежность к классу карбоксильных протеиназ. По ряду физико-химических свойств и по аминокислотному составу карбоксильные протеиназы семян гречихи сходны с карбоксильными протеиназами некоторых грибов. Препарат фермента, полученный хроматографией на бациллихин-силохроме и бацитрацин-сефарозе, способен расщеплять главный запасный белок семян гречихи—13S глобулин и, возможно, участвует в его протеолизе in vivo.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha

Сноски

* ДНФ — динитрофенил.