БИОХИМИЯ, 1984, том 49, вып. 2, с. 328–333
УДК 577.152.344
Кининогеназная активность α- и β/γ-форм тромбина быка
Институт биологической и медицинской химии АМН СССР, Москва
Кафедра физиологии человека и животных МГУ им. М.В. Ломоносова
Институт физиологически активных веществ АН СССР, Черноголовка
Поступила в редакцию 01.04.1983
Аннотация
Изучена кининогеназная активность α- и β/γ-форм тромбина быка по отношению к высокомолекулярному (ВМК) и низкомолекулярному (НМК) кининогенам человека. Показано, что обе формы фермента отщепляют от указанных кининогенов брадикинин. Кининогеназная активность α-тромбина полностью блокируется высокоспецифическим ингибитором тромбина — Nα-дансил-L-аргинин-n-этилпиперидинамидом, но не тормозится ингибитором трипсина из бобов сои. Установлено, что α- и β/γ-формы тромбина гидролизуют ВМК с Km(каж), равной 4,5 мкМ и 3,3 мкМ, а НМК с Km(каж) — 10,1 мкМ и 4,7 мкМ, соответственно. Константы специфичности kкат/Km(каж) α-тромбина в отношении исследованных субстратов различаются примерно в 7 раз, в основном за счет большей скорости катализа ВМК, чем НМК; kкат равны 0,18 и 0,06 мин−1, соответственно. α-Тромбин при длительном (>1 ч) действии на ВМК, помимо брадикинина, отщепляет продукт, ингибирующий кининогеназную активность тромбина. Не обнаружено различий в специфичности β/γ-формы тромбина по отношению к ВМК и НМК.