БИОХИМИЯ, 1983, том 48, вып. 10, с. 1624–1633

УДК 577.352.4

Механизм катаболитной репрессии у бактерий E. coli: взаимодействие между транспортными белками и аденилатциклазой

© 1983 А.Г. Волошин, Н.А. Белкина, Г.И. Бурд

Аннотация

Исследован механизм катаболитной репрессии, вызываемой углеводами, транспортируемыми при участии фосфоенолпируватзависимой углеводфосфотрансферазной системы, и обусловленной снижением активности аденилатциклазы. Показано, что чувствительность аденилатциклазы и синтеза β-галактозидазы к метил-α-D-глюкозиду или сорбиту пропорциональна содержанию и активности фермента IIGlc и фермента IIMtl соответственно. В анаэробных условиях клетки становятся нечувствительными к катаболитной репрессии метил-α-D-глюкозидом, и активность аденилатциклазы не снижается в присутствии глюкозида несмотря на то, что скорость транспорта метил-α-D-глюкозида при этом существенно увеличивается. У мутанта, лишенного фермента IIGlc вследствие внедрения транспозона Tn5 в ген ptsG, аденилатциклаза перестает реагировать на присутствие метил-α-D-глюкозида в среде инкубации, а абсолютная активность аденилатциклазы и дифференциальная скорость синтеза β-галактозидазы у этих бактерий усиливаются. Полученные данные подтверждают ранее высказанную гипотезу о «катаболитном сигнале», который генерируется при связывании переносчика со своим субстратом: аденилатциклаза реагирует на происходящее при этом изменение конформации переносчика, потому что находится с ним в комплексе. Прочность такого комплекса зависит от сродства между аденилатциклазой и переносчиком, а также от величины мебранного потенциала ΔμH+. Предложена модель, объясняющая необходимость фактора IIIGlc для связывания фермента IIGlc с аденилатциклазой.

Текст статьи

Пожалуйста, введите код, чтобы получить PDF файл с полным текстом статьи:

captcha