БИОХИМИЯ, 1983, том 48, вып. 9, с. 1560–1567
УДК 577.153.3
Особенности субъединичного состава H+-ATPазы из анаэробной бактерии Lactobacillus casei
Аннотация
Мембраны анаэробной гликолизирующей бактерии Lactobacillus casei гидролизуют 0,1—0,2 мкмоль ATP/мин на 1 мг белка в присутствии Mg2+ или Ca2+ с оптимумом pH 6,4. Эта активность ингибируется N,N´-дициклогексилкарбодиимидом и не чувствительна к олигомицину, оуабаину, ванадату и гидроксиламину. Из мембран L. casei изолирована и очищена растворимая ATPаза. Специфическая активность ATPазы 3,0—4,0 мкмоль ATP/мин на 1 мг белка. Гомогенность препарата установлена методами аналитического диск-электрофореза в полиакриламидном геле и аналитического ультрацентрифугирования (s20, w=12±0,5). Молекулярная масса фермента составляет 270000 дальтон (Д). Электрофорез ATPазы, денатурированной 1%-ным DS-Na и 8 М мочевиной, в полиакриламидном геле в присутствии DS-Na выявил один тип субъединиц с молекулярной массой 43000 Д. Субъединицы не разделялись также при изоэлектрофокусировании в полиакриламидном геле с 8 М мочевиной и мигрировали как один пептид с изоэлектрической точкой при pH 4,2. Эти результаты свидетельствуют о том, что растворимая ATPаза L. casei состоит из 6 одинаковых субъединиц с молекулярной массой 43000 Д.