БИОХИМИЯ, 1983, том 48, вып. 9, с. 1513–1521
УДК 577.152.1
Влияние денатурирующих белок воздействий на торможение хлоргилином и депренилом активности митохондриальной моноаминоксидазы печени крыс
Аннотация
Исследовано денатурирующее влияние мочевины на торможение хлоргилином дезаминирования серотонина и тирамина и депренилом — окисления β-фенилэтиламина и тирамина фрагментами митохондриальных мембран печени крысы. Показано, что интенсивность тормозящего действия хлоргилина и депренила на окисление указанных аминов после преинкубации митохондрий в 1 и 2 М мочевине не изменяется. Преинкубация же митохондрий в 3 и 4 М мочевине усиливает тормозящий эффект хлоргилина на дезаминирование тирамина и серотонина, но снижает тормозящее действие депренила на окисление тирамина и β-фенилэтиламина. В результате обработки митохондрий 3 М мочевиной снижается, а 4 М мочевиной утрачивается характерная для интактных митохондрий избирательность в тормозящем действии хлоргилина на дезаминирование серотонина и тирамина. Показано, что интенсивность торможения хлоргилином дезаминирования тирамина интактными митохондриями в присутствии бензилового спирта (конкурентного обратимого ингибитора) увеличивается, но не достигает полного суммирования тормозящих эффектов ингибиторов, тогда как после обработки митохондрий 3 М мочевиной интенсивность торможения окисления тирамина при одновременном присутствии в пробе хлоргилина и бензилового спирта равна арифметической сумме тормозящих эффектов ингибиторов в отдельности. Таким образом, полученные данные подчеркивают существенную роль пространственной конфигурации молекулы моноаминоксидазы, изменяющейся под действием мочевины, и обсуждаются в свете значения пространственного расположения функционально важных групп фермента, участвующих в связывании и дезаминировании аминов, на поверхности белка для проявления тормозящего эффекта хлоргилина и депренила на активность моноаминоксидазы.