БИОХИМИЯ, 1983, том 48, вып. 6, с. 951–958
УДК 577.156
Действие двух активных в нейтральной среде тиоловых протеиназ селезенки на вазоактивные пептиды
Аннотация
Изучено действие двух выделенных нами ранее высокоочищенных тиоловых протеиназ селезенки на ангиотензины I и II, брадикинин и каллидин. Протеиназа I, которая является, по-видимому, катепсином L селезенки быка, вызывает быструю инактивацию ангиотензина II. При этом расщепляется связь Tyr4-Ile5 и образуются два тетрапептида. Протеиназа I расщепляет также ангиотензин I. Протеиназа I инактивирует брадикинин и каллидин (~ на 50%). Это обусловлено гидролизом связи Gly4-Phe5. Активность протеиназы I по отношению к ангиотензину II примерно в 50 раз выше, чем к брадикинину. Для ангиотензина II Km ~7,5·10-5 М, V ~10 мкмоль/мин на 1 мг. Обсуждается вопрос о возможной роли протеиназы I в инактивации ангиотензина II в физиологических условиях. Протеиназа II превращает каллидин в брадикинин, отщепляя N-концевой лизин. Протеиназа II вызывает инактивацию брадикинина, гидролизуя в нем связи Gly4-Phe5 и Phe5-Ser6. Протеиназа II обладает как аминопептидазной, так и эндопептидазной активностью и является катепсином H селезенки. Протеиназа II не расщепляет ангиотензины I и II.